Das Zusammenspiel zwischen Molkenproteinfibrillen und Kohlenstoffnanoröhren oder Kohlenstoffnanozwiebeln Teil 2

2.4. Charakterisierung

Rasterelektronenmikroskopie (SEM): Die Oberflächenmorphologie und Struktur der Probe wurden mit einem JSM-7100F-Rasterelektronenmikroskop (JEOL, Tokio, Japan) analysiert.

In den letzten Jahren haben im Zuge der kontinuierlichen Weiterentwicklung von Wissenschaft und Technologie immer mehr Studien gezeigt, dass Elektronenmikroskope einen positiven Effekt auf die Verbesserung des Gedächtnisses haben. Elektronenmikroskope sind moderne wissenschaftliche Instrumente, die Elektronenstrahlen verwenden, um die Oberfläche von Proben zu scannen und hochauflösende Bilder zu erhalten. Es verfügt über ein breites Anwendungsspektrum, beispielsweise in den Materialwissenschaften, der Biomedizin, der Nanotechnologie und anderen Bereichen.

Wie verbessern Elektronenmikroskope also unser Gedächtnis? Erstens können Elektronenmikroskope unsere visuelle Wahrnehmung verbessern. Durch seine hochauflösenden Bildgebungseigenschaften ermöglicht es uns, klarere und subtilere Details zu sehen und dadurch unsere Beobachtungs- und Wahrnehmungsfähigkeiten zu verbessern.

Zweitens können Elektronenmikroskope auch das Lernen und Gedächtnis unseres Gehirns fördern. Da uns fortschrittliche Elektronenmikroskope ermöglichen, feinere Strukturen und Texturen zu erkennen, können wir diese Inhalte besser verstehen und uns daran erinnern. Beispielsweise kann der Anblick der Feinstruktur biologischer Zellen, der komplexen chemischen Struktur chemischer Substanzen usw. einen tiefen Eindruck in unserem Gehirn hinterlassen und unsere Lern- und Gedächtnisfähigkeiten verbessern.

Schließlich können Elektronenmikroskope uns auch dabei helfen, bessere wissenschaftliche Forschung und Erforschung durchzuführen. Durch die Beobachtung mit Elektronenmikroskopen können wir die Struktur und chemische Zusammensetzung von Materialien usw. eingehend analysieren, um das Wesen und die Prinzipien der Dinge besser zu verstehen und so die Anhäufung und Erforschung wissenschaftlicher Erkenntnisse zu realisieren.

Zusammenfassend lässt sich sagen, dass die Elektronenmikroskopie für die menschliche Wahrnehmung und Wissensakkumulation von großer Bedeutung ist. Es kann unsere Lern- und Gedächtnisfähigkeiten verbessern, die Anhäufung und Entwicklung menschlichen Wissens fördern und herausragende Beiträge zur menschlichen Entwicklung und zum Fortschritt leisten. Es ist ersichtlich, dass wir unser Gedächtnis verbessern müssen, und Cistanche deserticola kann das Gedächtnis erheblich verbessern, da Cistanche deserticola ein traditionelles chinesisches Arzneimittel mit vielen einzigartigen Wirkungen ist, darunter die Verbesserung des Gedächtnisses. Die Wirksamkeit von Cistanche deserticola beruht auf den verschiedenen darin enthaltenen Wirkstoffen, darunter Gerbsäure, Polysaccharide, Flavonoidglykoside usw. Diese Inhaltsstoffe können die Gesundheit des Gehirns auf verschiedene Weise fördern.

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Die SEM-Fotos waren klarer, nachdem sie 10 Minuten lang mit Gold besprüht wurden, bevor sie mit einem Transmissionselektronenmikroskop (TEM, JEM-2010, Tokio, Japan) beobachtet wurden. Die Probe wurde verdünnt und mit Ultraschall dispergiert. Ein Lösungströpfchen wurde auf einen Kohlenstoffträgerfilm auf einem Kupfergitter aufgetragen.

Nach 15 s wurde der überschüssige Teil mit Filterpapier entfernt. Anschließend wurde ein Tropfen 2 % Uranylacetat auf das Gitter gegeben und nach 15 s wieder entfernt. Elektronenmikroskopische Aufnahmen wurden mit einem JEOL-Elektronenmikroskop (JEM-2010, Tokio, Japan) bei 100 kV aufgenommen.

Fourier-Transformations-Infrarotspektrum (FTIR): Es wurde ein Fourier-Transformations-Infrarotspektrometer (Nicolet iS10, Thermo Fisher Scientific, Waltham, MA, USA) verwendet. Das Verbundmaterial und Kaliumbromid wurden im Massenverhältnis 1:100 abgewogen und 10 Minuten lang unter einer Infrarotlampe gemahlen, um eine gleichmäßige Vermischung zu gewährleisten.

Nach der Komprimierung wurden die FTIR-Spektren aufgezeichnet. Der Scanbereich betrug 400–4000 cm−1 und die Auflösung 4 cm−1. Röntgenbeugung (XRD): Die Kristallstrukturen der Verbundwerkstoffe wurden mit einem MAXima-X XRD-7000-Röntgendiffraktometer charakterisiert ( Tokio, Japan) mit den folgenden Einstellungen: Cu K-Strahlung, 40 kV, 2θ von 5◦ bis 80◦.Raman-Spektroskopie: Raman-Spektren wurden auf einem HORIBA HR800 (Paris, Frankreich) mit einem 514-nm-Laser bestimmt.

Thermogravimetrie (TG): Die thermische Stabilität der Verbundwerkstoffe in Luft wurde mit einem synchronen Thermoanalysator NETZSCH STA449 F3 (Selb, Deutschland) charakterisiert. Der Heizbereich lag zwischen 30 und 700 °C und die Heizrate betrug 10 °C/min.

3. Ergebnisse und Diskussion

3.1. WPI-Fibrillen

Die WPI-1-Fibrillenlösung (ohne Lecithin) war transparent und farblos (Abbildung 1(a1)). Die Fibrillen konnten durch die Doppelbrechung polarisierter Schichten beobachtet werden. Die WPI-2(mit Lecithin)-Fibrillenlösung war braun (Abbildung 1(a2)).

Aufgrund ihrer dunklen Farbe war es schwierig, die Fibrillen über die doppelbrechenden Schichten zu beobachten. Wang et al. berichteten, dass sich die Fibrillenlösung ihres Molkenproteinkonzentrats (WPC, enthält Lecithin) innerhalb von 5 Stunden allmählich von transparentem Hellgelb zu Dunkelbraun veränderte (80 °C, pH 1,8).

Sie glaubten, dass es zu einer Maillard-Reaktion kam, da kleine Peptide durch WPC-Hydrolyse während der Bildung der Fibrillen gebildet wurden [68]. In dieser Studie wurden die WPI-Lösungen mit oder ohne Lecithin zur Herstellung der WPI-Fibrillenlösung verwendet.

Dies ist das erste Mal, dass jemand bewiesen hat, dass die Bräunung nicht auf eine Maillard-Reaktion mit Peptiden zurückzuführen ist, während Lecithin der Grund für die Bräunung von WPI bei der Herstellung von Fibrillen war.

Die TEM-Ergebnisse für WPI-1 (Protein-Massenanteil von 97,80 %, ohne Lecithin) und WPI-2 (Protein-Massenanteil von 90,39 %, enthält Lecithin) sind in Abbildung 1b,c dargestellt. Es ist zu beobachten, dass die Fibrillen zufällig in der Lösung verteilt waren.

Die Länge der WPI-Fibrillen betrug etwa 2 µm. Mantovani et al. untersuchten die Wirkung von Sojalecithinon auf die Bildung von Molkenproteinfibrillen. Während der Wärmebehandlung hatte Sojalecithin keinen signifikanten Einfluss auf die Fibrillenbildungsrate oder die Konformation der Proteinsekundärstruktur [69].

Die Ergebnisse in Abbildung 1c zeigen, dass die mit WPI-haltigem Lecithin hergestellten Fibrillen eine gewisse Agglomeration und dunkle Farbe aufwiesen, was darauf hindeutet, dass Lecithin gleichmäßig an WPI-Fibrillen haften kann, wodurch die Farbe der Fibrillenlösung dunkler wird.

Dies steht im Einklang mit der vorherigen Beobachtung, dass Lecithin die Farbe von WPI verdunkeln kann.

3.2. CNTs und CNOs

Die Abbildungen 2a und b zeigen die TEM- bzw. HR-TEM-Bilder von CNTs. Der Durchmesser der CNTs betrug etwa 30 nm, mit mehrschichtigen Graphitwänden. Der La2NiO4-Katalysator wurde vor dem Methancracken mit Wasserstoff reduziert.

Nach der Reduktion bildeten sich auf der Perowskit-ähnlichen Katalysatoroberfläche die geordneten Strukturen „--La--Ni--La--Ni--“ (Sauerstoffleerstelle). . Die Sauerstofflücke bot einen Platz für die Methanadsorption an der Oberfläche.

Es wurde dann festgestellt, dass die Spaltung von Methan an Ni-Stellen in der Nähe der Sauerstofflücke auftritt. Die Struktur von --La--Ni--La--Ni-- wird gehemmt Die Aggregation von Ni-Partikeln sorgte für die Existenz einer hohen Konzentration nanometallischer Ni-Katalysatoren auf der Oberfläche. Nano-Ni war eine notwendige Voraussetzung für das Wachstum von CNTs [70].

Die Abbildungen 2c und d zeigen die TEM- bzw. HR-TEM-Bilder von CNOs. Nach der Reinigung wurden einige Kohlenstoffzwiebelkerne hohl. Die Hohlkerne hatten einen Durchmesser von etwa 100 nm. Die HR-TEM-Bilder zeigten deutlich die mehrschichtige graphitierte Struktur der CNOs. Die Fe-Ni-Legierung war das Keimbildungszentrum der Kohlenstoff-Nano-Ionenbildung. Methan wurde zunächst auf Fe-Ni in Kohlenstoffatome zerlegt.

Kohlenstoffatome drangen in die Legierung ein und bildeten Metallkarbide. Um die Metallkarbidkatalysatoren herum wurde Methan weiter gecrackt und bildete eine mehrschichtige Graphitstruktur [67].

Anhand der HR-TEM-Bilder wurde beobachtet, dass die Graphitschichten in CNTs nicht genau parallel zueinander sind, was auf das Vorhandensein von Defekten hinweist. In CNOs waren einige graphitische Kohlenstoffschalennetzwerke nicht perfekt geschlossen, was auf das Vorhandensein weiterer Defekte hindeutet.

3.3. WPI-Fibrillen-CNT-Komposite (CNOs).

Im Allgemeinen zeigten WPI-Fibrillen-CNT- (oder CNO-)Komposite relativ einheitliche kolloidale Strukturen, wie in Abbildung 3 dargestellt. Aufgrund der stark hydrophoben Oberflächen von CNTs und CNOs war es schwierig, sie in ihrer ursprünglichen Form spontan in Wasser zu dispergieren.

Proteinfibrillen waren amphiphil und konnten effektiv an den Graphitoberflächen von Kohlenstoffnanopartikeln adsorbieren und sich daran binden, was für die erforderliche Wasserlöslichkeit und Biokompatibilität sorgte [71,72].

Da die Molkenproteinfibrillen auch amphiphil waren, trug dies zur Lösung des Dispersionsproblems im Zusammenhang mit CNTs und CNOs bei.

Für die WPI-Fibrillen-CNT-Probe (CNTs: 0,05 Gew.-%), wie in Abbildung 3a dargestellt, wurden einige agglomerierte CNT-Partikel im Kolloid beobachtet. Einige Studien berichteten, dass Molkenprotein ein effizientes und selektives Dispergiermittel für CNTs mit bestimmten Durchmessern sein könnte.

Die möglichen aktiven Bindungsstellen auf den Molkenproteinoberflächen passten besser zu den Krümmungen bestimmter CNTs [54]. Es wurde spekuliert, dass es in den Verbundwerkstoffen mit höheren CNT-Konzentrationen zu Aggregationen kommen könnte.

Mit der Zugabe von mehr CNTs oder CNOs erhöhte sich die Viskosität der Verbundstoffe. Nach dem Trocknen der WPI-Fibrillen-Kohlenstoff-Nanokompositgele waren WPI-Fibrillen-CNTs weniger gleichmäßig, aber glänzender als WPI-Fibrillen-CNOs (Abbildung 3c,f).

Die WPI-Fibrillen-CNOs könnten funktionelle Biofilmmaterialien sein. Aus Abbildung 3a und d ist ersichtlich, dass alle WPI-Fibrillen-Kohlenstoff-Nanomaterialien gleichmäßig geliert waren. Vor der Zugabe der Kohlenstoffnanomaterialien waren die WPI-Fibrillenlösungen bei dieser Proteinkonzentration nicht gelatineartig. Weder die einzelnen CNTs noch die CNOs waren in einer Wasserlösung gelatineartig.

Ohne einen hydrothermischen Prozess waren die Mischungen aus WPI-Fibrillen und CNTs (WPI-Fibrillen und CNOs) keine Gele. Erst durch einen hydrothermischen Prozess wurden die Verbundstoffe kolloidal. Einige Autoren haben berichtet, dass die physikalischen und strukturellen Eigenschaften der Hydrogele auf Amyloidfibrillenbasis in Gegenwart von CNTs verändert werden könnten [73].

Dies bedeutet, dass Proteinfibrillen und CNTs unter bestimmten Bedingungen interagierten. Die Gelbildung könnte auf folgende Faktoren zurückzuführen sein: (i) die Fibrillenstruktur der WPI-Fibrillen könnte die Gelbildung fördern; (ii) die Erwärmung und der Druck während des hydrothermischen Prozesses im Autoklaven könnten dazu beitragen, dass der Verbundwerkstoff gelatiniert; (iii) Kohlenstoffnanomaterialien haben negativ geladene Oberflächen, die mit den positiv geladenen Proteinfibrillen interagieren würden, um Gele zu bilden, was auf die Möglichkeit einer Filmbildung schließen lässt [32]. Abbildung 4a, e zeigt die REM-Bilder von WPI-Fibrillen-CNTs und WPI-Fibrillen-CNOs.

Die Morphologie der dispergierten CNTs und CNOs kann beobachtet werden. Die Dispersion von WPI-Fibrillen-CNOs (Abbildung 4e) war besser als die von WPI-Fibrillen-CNTs (Abbildung 4a), was die Informationen in Abbildung 3 stützt. In den TEM-Bildern von WPI-Fibrillen-CNTs (Abbildung 4b) und WPI-Fibrillen-CNOs (Abbildung 4f) , WPI-Fibrillen und CNTs können beobachtet werden; in ähnlicher Weise existierten auch WPI-Fibrillen und CNOs.

Nach der Hybridisierung mit WPI-Fibrillen wurden in CNTs oder CNOs keine offensichtlichen Schäden beobachtet (Abbildung 4c,g). In Abbildung 4d,h ist jedoch eine deutliche Verringerung der Länge der WPI-Fibrillen in den Verbundwerkstoffen zu erkennen.

Die Länge der WPI-Fibrillen wurde sowohl in den WPI-Fibrillen-CNT- als auch in den WPI-Fibrillen-CNO-Kompositen von 2 µm auf etwa 200 nm verkürzt. Die kurzen Fibrillen bildeten kleine Cluster.

Die möglichen Gründe dafür sind folgende: (i) die Zerstörung der intermolekularen Kraft der Fibrillen unter Dampfdruck im Autoklaven; (ii) die Brownsche Bewegung von Kohlenstoffnanopartikeln unter Druck könnte auch zum Zerfall der WPI-Fibrillen führen; (iii) die gefalteten Fibrillenbündel in der Nähe des Wendepunkts der WPI-Fibrillen wurden verzerrt und zerstört [74,75].

Diese Ergebnisse deuten darauf hin, dass CNTs und CNOs WPI-Fibrillen zerstören und weitere Proteinfibrose unter hydrothermalen Bedingungen hemmen könnten. Dieser Befund könnte in Zukunft einen wichtigen Forschungswert für die gezielte Therapie von Organfibrose und In-vivo-Proteinfibrose haben.

Mithilfe von Molekülsimulationen berichteten Forscher, dass Kohlenstoffnanoröhren und Fulleren die Sekundärstrukturbildung von Amyloid-Peptid-Oligomeren verhinderten [76–78]. Abbildung 5 zeigt die FTIR-Ergebnisse für die WPI-Fibrillen-Kohlenstoff-Nanokomposite.

Im Allgemeinen war klar, dass die funktionellen Gruppensignale auf den WPI-Fibrillen-CNOs stärker waren als die auf den WPI-Fibrillen-CNTs, was eine stärkere Wechselwirkung zwischen WPI-Fibrillen und CNOs zeigt.

Dies könnte für die Dispersion von CNOs und die Bildung eines homogenen Gels von Vorteil sein. Dieses Ergebnis stimmte mit der visuellen Beobachtung überein. Der Streckschwingungspeak der Hydroxylgruppe erschien bei 3500 cm−1 und der Streckschwingungspeak von N-H der Amid-I-Bande erschien bei etwa 3280 cm−1. Der Peak zwischen 3000 und 2800 cm−1 war die Streckschwingung der CH-Bindung.

Die Absorptionsbande im Bereich von 1400–1300 cm-1 könnte auf die variable Winkelschwingung der CH- und C-OH-Schwingungen zurückzuführen sein. Der Bereich von 1260 bis 1000 cm−1 wurde durch C-OH-Streckschwingungen verursacht. In einer sauren wässrigen Lösung war es für CNTs und CNOs einfacher, Hydroxylgruppen auf der Oberfläche zu tragen [79].

Die charakteristischen Peaks der FTIR-Spektren könnten verwendet werden, um nicht nur die funktionellen Gruppen der Verbundstoffe, sondern auch die Sekundärstrukturen der Proteine ​​zu analysieren.

Aus Abbildung 5 ist ersichtlich, dass die Schwingungstypen der Amidbande wie folgt waren: Streckschwingungspeak der Amid-I-Bande C=O (1640 cm−1), Biegeschwingung der Amid-II-Bande in der NH-Ebene und charakteristisch Absorptionspeak der C-N-Streckschwingung (1570–1520 cm−1).

Die Peakmuster der Amid-I-Banden und -II-Banden wurden nicht durch die Seitenkettenstruktur des Proteins beeinflusst, sondern nur durch seine Sekundärstruktur. Die Veränderung der Proteinsekundärstruktur wurde durch Vergleich der Spektren der Amid-I-Bandenregion analysiert [80]. Die Amid-II-Bande spiegelte empfindlich die intermolekulare oder intramolekulare Wasserstoffbindungsassoziation wider.

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